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La mwbgtripsina è un mwbwenzima, appartenente alla classe delle mwcaidrolasi, che è in grado di ridurre le mwcqproteine a mwcgpolipeptidi più piccoli o singoli mwcwaminoacidi che possono essere presenti nell'intestino: è pertanto un enzima fondamentale nella mwdadigestione delle proteine.

• Funzione biologica

• Inibitori

• Uso in laboratorio

• Note

• Bibliografia

• Altri progetti

• Collegamenti esterni

La tripsina catalizza il taglio mweaproteolitico con specificità per l'mweqarginina e la mweglisina. Nel sito attivo presenta una sequenza specifica che prende il nome di triade catalitica, ovvero Ser195-His57-Asp102. Questi residui amminoacidici, nonostante siano distanti nella struttura primaria, si trovano vicini nella struttura terziaria della proteina. Il substrato della tripsina è rappresentato da una proteina basica. Il pH ottimale per l'attività catalitica della tripsina è in un range tra 7 e 9; in realtà ha attività catalitica anche ad altri pH ma l'idrolisi mediata da tale proteasi, a pH differenti da quello ottimale, risulta più lenta.

È prodotta dal mwfapancreas sotto forma di mwfqtripsinogeno inattivo, che viene quindi secreto nell'mwfgintestino tenue dove viene attivato e trasformato in tripsina per mezzo di un taglio proteolitico operato dall'enzima mwfwenteropeptidasi. La tripsina risultante, con lo stesso meccanismo di taglio proteolitico, è in grado di attivare altre molecole di tripsinogeno. Questo meccanismo di attivazione è comune a molte mwgaserin proteasi, ed è utile a prevenire l'autodigestione nel pancreas.

John Beard (1858-1924), docente all'università di Edimburgo, pubblica nel 1902 sulla rivista mwggLancet e poi nel 1911 una monografia completa sul ruolo della tripsina, mwgwchimotripsina ed altri enzimi (papaina, bromelina in studi recenti) quale prima difesa dell'organismo e l'iniezione di enzimi pancreatici nei malati come utile fattore nel trattamento del cancro cite-ref-1[1], con risultati rivisti di recente come mwiatrattamento complementare e non alternativo ad altre terapiecite-ref-2[2]cite-ref-3[3]cite-ref-4[4]. Nel 1905, pubblica un articolo secondo il quale i trofoblasti invadono la parete uterina per formare la placenta e il cordone ombelicale, concludendo che se il pancreas della partoriente non produce abbastanza chimotripsina, i trofoblasti invadono il corpo della madre e del neonato, rendendoli per tutta la vita vulnerabili al cancro.cite-ref-5[5].

Inibitori della tripsina e della chimotripsina sono presenti nei mwmwlegumi (in particolare la mwnapectina); nella mwnqsoia, noti come inibitori della proteasi, eliminabili in buona parte con la cottura ad alte temperature; e nelle mwngpatate in cui la mwnwsolanina è un mwoaInibitore dell'acetilcolinesterasi e della tripsina, con azione ridotta e priva di rischi nell'uso comune.

In laboratorio, viene utilizzata per staccare dalla piastra le cellule in coltura, che crescono per adesione. In primo luogo bisogna rimuovere il terreno di coltura residuo il quale contiene un inibitore della tripsina (mwowalfa-1 antitripsina), poi lavare le cellule con soluzione salina e aggiungerci la tripsina che staccherà le cellule.

Optimum di pH 8.0 Specificità: Arg, Lys

cite-note-11. ↑ John Beard D.Sc., mwqwTHE ENZYME TREATMENT OF CANCER AND ITS SCIENTIFIC BASIS, London, CHATTO & WINDUS, 1911

cite-note-22. ↑ mwrwEvaluation of Pancreatic Proteolytic Enzyme Treatment of Adenocarcinoma of the Pancreas, With Nutrition and Detoxification Support, DOI:10.1207/S15327914NC330201, Published online: 18 Nov 2009

cite-note-33. ↑ Morton K. Schwartz, mwswEnzymes in Cancer, 1973 The American Association of Clinical Chemists, Inc.

cite-note-44. ↑ Josef Beuth, MD, mwtwProteolytic enzyme therapy in evidence-based complementary oncology: fact or fiction?, 2016[v]

cite-note-55. ↑ Ernst T. Krebs Jr., Ernst T. Krebs, Sr., and Howard H. Beard, mwuwThe unitarian or trophoblastic thesis of cancer, MEDICAL RECORD AN INTERNATIONAL JOURNAL OF MEDICINE AND SURGERY, Vol. 163, No.7, JULY, 1950, Whole No.2809

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Altri progetti

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• citerefbritannica-com(EN) trypsin, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.